Extração do colágeno natural produzido do pé de frango

Abstract

O termo “colágeno” é usado para apresentar uma família de 27 proteínas isomorfas encontradas nos tecidos conjuntivos do corpo. Em termos de quantidade, é o composto mais importante do tecido conjuntivo, além de ser um elemento estrutural de grande relevância nos organismos multicelulares (FERREIRA et al., 2012). O colágeno é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino animal, contendo cadeias peptídicas dos aminoácidos glicina, prolina, lisina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina. Essas cadeias se organizam paralelamente a um eixo, formando fibras colágenas, proporcionando resistência e elasticidade à estrutura presente. Esta estrutura proteica justifica as propriedades físicas e biológicas dos colágenos: rigidez, solidez e estabilidade (FERREIRA et al., 2012). Para alcançar os objetivos propostos, foi realizada uma pesquisa bibliográfica de caráter explicativo, utilizando livros, jornais, revistas, artigos científicos e bases de dados da Scielo e Google Acadêmico para abordar o tema em estudo. Para a parte prática, foi realizado um procedimento experimental, dividido em materiais utilizados e o método aplicado, para produzir uma geleia do colágeno extraído do pé de frango. Foi realizado um teste de aceitação do produto final, por meio de uma análise sensorial na qual foram avaliadas 25 pessoas através de um teste de escala hedônica de 9 pontos. Concluiu-se que o método utilizado para a extração do colágeno dos pés de frango resultou em uma geleia com parâmetros de qualidade e resultados favoráveis.

The term "collagen" is used to refer to a family of 27 isomorphic proteins found in the connective tissues of the body. In terms of quantity, it is the most important compound in connective tissue, in addition to being a highly relevant structural element in multicellular organisms (FERREIRA et al., 2012). Collagen is a fibrous protein found throughout the animal kingdom, containing peptide chains of the amino acids glycine, proline, lysine, hydroxylysine, hydroxyproline, and alanine. These chains are organized parallel to an axis, forming collagen fibers, providing resistance and elasticity to the present structure. This protein structure justifies the physical and biological properties of collagens: rigidity, solidity, and stability (FERREIRA et al., 2012). To achieve the proposed objectives, an explanatory bibliographic research was carried out using books, newspapers, magazines, scientific articles, and databases from Scielo and Google Scholar to address the topic under study. For the practical part, an experimental procedure was carried out, divided into materials used and the method applied, to produce a jelly from collagen extracted from chicken feet. An acceptance test of the final product was conducted through a sensory analysis in which 25 people were evaluated using a 9-point hedonic scale test. It was concluded that the method used for extracting collagen from chicken feet resulted in a jelly with quality parameters and favorable results.